Colestanotriolo 26-monoossigenasi
La colestanotriolo 26-monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| colestanotriolo 26-monoossigenasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.14.13.15 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| 5β-colestan-3α,7α,12α-triolo,NADPH:ossigeno ossidoreduttasi (26-idrossilante) | |
| Altri nomi | |
| 5β-colestan-3α,7α,12α-triolo 26-idrossilasi; 5β-colestan-3α,7α,12α-triolo idrossilasi; colestantriolo 26-idrossilasi; sterolo 27-idrossilasi; sterolo 26-idrossilasi; colesterolo 27-idrossilasi; CYP27A; CYP27A1; citocromo P450 27A1′ | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- 5β-colestan-3α,7α,12α-triolo + NADPH + H+ + O2 ⇄ (25R)-5β-colestan-3α,7α,12α,26-tetraolo + NADP+ + H2O
L'enzima richiede ferrodossina. Agisce sul colesterolo, sul colest-5-en-3β,7α-diolo, 7α-idrossicolest-4-en-3-one, 5β-colestan-3α,7α-diolo così come sul 5β-colestan-3α,7α,12α-triolo. Con il colesterolo così come con il 26-idrossicolesterolo, vengono prodotti il 24-idrossi- e 25-idrossicolesterolo. Con un trattamento prolungato, il 26-idrossicolesterolo è convertito nella corrispondente 27-aldeide e nell'acido 27-oico.
CYP27A
modificaCYP27A è un enzima mitocondriale che catalizza l'idrossilazione della Vitamina D in 25-idrossi vit D, che è la principale forma circolante. Fa parte della famiglia delle ossigenasi a funzione mista dipendenti dal cit p450. Questo enzima usa come substrati sia il colecalciferolo che l'ergocalciferolo.
Bibliografia
modifica- Holmberg-Betsholtz, I., Lund, E., Björkhem, I. and Wikvall, K., Sterol 27-hydroxylase in bile acid biosynthesis. Mechanism of oxidation of 5β-cholestane-3α,7α,12α,27-tetrol into 3α,7α,12α-trihydroxy-5β-cholestanoic acid, in J. Biol. Chem., vol. 268, 1993, pp. 11079–11085, Entrez PubMed 8496170.
- Furster, C., Bergman, T. and Wikvall, K., Biochemical characterization of a truncated form of CYP27A purified from rabbit liver mitochondria, in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 263, 1999, pp. 663–666, Entrez PubMed 10512735.
- Usui, E., Noshiro, M. and Okuda, K., Molecular cloning of cDNA for vitamin D3 25-hydroxylase from rat liver mitochondria, in FEBS Lett., vol. 262, 1990, pp. 135–138, Entrez PubMed 2318307.
- Andersson, S., Davis, D.L., Dahlbäck, H., Jörnvall, H. and Russell, D.W., Cloning, structure, and expression of the mitochondrial cytochrome P-450 sterol 26-hydroxylase, a bile acid biosynthetic enzyme, in J. Biol. Chem., vol. 264, 1989, pp. 8222–8229, Entrez PubMed 2722778.
- Wikvall, K., Hydroxylations in biosynthesis of bile acids. Isolation of a cytochrome P-450 from rabbit liver mitochondria catalyzing 26-hydroxylation of C27-steroids, in J. Biol. Chem., vol. 259, 1984, pp. 3800–3804, Entrez PubMed 6423637.
- Okuda, K. and Hoshita, N., Oxidation of 5β-cholestane-3α,7α,12α-triol by rat-liver mitochondria, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 164, 1968, pp. 381–388, Entrez PubMed 4388637.
- Pikuleva, I.A., Puchkaev, A. and Björkhem, I., Putative helix F contributes to regioselectivity of hydroxylation in mitochondrial cytochrome P450 27A1, in Biochemistry, vol. 40, 2001, pp. 7621–7629, Entrez PubMed 11412116.
