CoA-disolfuro reduttasi
enzima
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La CoA-disolfuro reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
CoA-disolfuro reduttasi | |
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Numero EC | 1.8.1.14 |
Classe | Ossidoreduttasi |
Nome sistematico | |
CoA:NAD(P)+ ossidoreduttasi | |
Altri nomi | |
CoA-disolfuro reduttasi (NADH2); NADH2:CoA-disolfuro ossidoreduttasi; CoA:NAD+ ossidoreduttasi; CoADR; coenzyme A disolfuro reduttasi | |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
L'enzima è una flavoproteina differente dalla cistina reduttasi, dalla glutatione-disolfuro reduttasi o dalla bis-gamma-glutamilcistina reduttasi. Mentre l'enzima presente in Staphylococcus aureus presenta una notevole preferenza per il NADPH, quello dell'archeobatterio Pyrococcus horikoshii può usare efficientemente sia NADH che NADPH.
Bibliografia
modifica- Harris, D.R., Ward, D.E., Feasel, J.M., Lancaster, K.M., Murphy, R.D., Mallet, T.C. and Crane, E.J., 3rd., Discovery and characterization of a coenzyme A disulfide reductase from Pyrococcus horikoshii. Implications for this disulfide metabolism of anaerobic hyperthermophiles, in FEBS J., vol. 272, 2005, pp. 1189–1200, Entrez PubMed 15720393.
- Luba, J., Charrier, V. and Claiborne, A., Coenzyme A-disulfide reductase from Staphylococcus aureus: evidence for asymmetric behavior on interaction with pyridine nucleotides, in Biochemistry, vol. 38, 1999, pp. 2725–2737, Entrez PubMed 10052943.
- delCardayré, S.B., Stock, K.P., Newton, G.L., Fahey, R.C. and Davies, J.E., Coenzyme A disulfide reductase, the primary low molecular weight disulfide reductase from Staphylococcus aureus. Purification and characterization of the native enzyme, in J. Biol. Chem., vol. 273, 1998, pp. 5744–5751, Entrez PubMed 9488707.
- Setlow, B. and Setlow, P., Levels of acetyl coenzyme A, reduced and oxidized coenzyme A, and coenzyme A in disulfide linkage to protein in dormant and germinated spores and growing and sporulating cells of Bacillus megaterium, in J. Bacteriol., vol. 132, 1977, pp. 444–452, Entrez PubMed 410791.