Inibitore non competitivo

Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.

Confronto tra cinetica enzimatica ordinaria, con inibizione competitiva e con inibizione non competitiva.

Meccanismo

Gli inibitori non competitivi sono in grado di legare sia il sito attivo, sia siti differenti dal sito attivo. Essi sono dunque in grado di legare l'enzima libero o in configurazione ES (Enzima-Substrato). Sono un particolare tipo di inibitore misto. Il loro legame all'enzima genera un cambiamento conformazionale dell'enzima stesso, che può avere come conseguenza l'inibizione del legame tra enzima e substrato. Non essendoci dunque competizione tra inibitore e substrato, l'importanza dell'inibizione dipende esclusivamente dalla concentrazione dell'inibitore stesso.

L'inibitore causa una diminuzione della V_max ma non modifica la k_m.

Bibliografia

• David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 5ª ed., Bologna, Zanichelli, gennaio 2010, ISBN 978-88-08-06403-5.

Voci correlate

• Inibitore enzimatico
• Inibitore reversibile
• Inibitore irreversibile
• Inibitore competitivo
• Inibitore acompetitivo
• Inibitore di tipo misto
• Inibizione enzimatica retroattiva da prodotto finale
• Inibitore suicida
• Enzima
• Catalisi enzimatica
• Regolazione allosterica
• Sito attivo
• Cinetica di Michaelis-Menten
• Costante di Michaelis-Menten

Collegamenti esterni

• http://www.scibio.unifi.it/triennali/biochem/enzimi/enzymes7.html Archiviato il 24 maggio 2009 in Internet Archive.