MoeA
MoeA è una proteina batterica coinvolta nella biosintesi del cofattore molibdeno. Partecipa insieme alla MogA all'ultimo passaggio della biosintesi che consiste nell'addizione di un atomo di molibdeno nella molibdopterina.
| MoeA | |
|---|---|
_con_domini.png) Modello tridimensionale dell'enzima con riportati i 4 domini che compongono il monomero | |
| Numero EC | 2.10.1.1 |
| Classe | Transferasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
Mentre MogA facilita l'addizione del molibdeno attivando la MPT, formando l'intermedio MPT adenilato, MoeA media l'addizione del metallo a basse concentrazioni[1]. Nonostante l'insersione i molibdeno in MPT possa avvenire senza aiuto di proteine, in vitro per esempio si può ottenere ad alte concentrazioni di molibdato[2], MoeA così come MogA sono essenziali per le concentrazioni fisiologiche a cui si può trovare il molibdeno all'interno delle cellule.
Il monomero della MoeA è una molecola a forma di L allungata, con una lunghezza di circa 96 Å, ed è composto da quattro domini indipendenti. Il terzo dominio presenta una forte omologia con MogA, rivelando una provenienza genetica e una tasca per il legame di MPT comune. La forma funzionale della MoeA è il dimero di dimensioni 44 Å x 44 Å x 115 Å.[3]
Negli eucarioti, una proteina simile alla MoeA è fusa insieme ad un'omologa di MogA in una singola catena polipeptitica. Nell'uomo questa proteina prende il nome di gefirina ed è la proteina coinvolta nell'insersione del molibdeno in MPT, infatti presenta omologia sia tra il suo dominio N-terminale e la MogA, che il suo dominio C-terminale con la MoeA[4]. La gefirina è coinvolta nella biosintesi del Moco nei tessuti non nervosi, mentre si può trovare anche nei terminali postsinaptici dove è di cruciale importanza per l'addensamento dei recettori della glicina nel tessuto nervoso centrale[5][6].
Note
modifica- ^ Jason D Nichols, K V Rajagopalan, In vitro molybdenum ligation to molybdopterin using purified components, in The Journal of biological chemistry, vol. 280, n. 9, 4 marzo 2005, pp. 7817-7822, DOI:10.1074/jbc.M413783200, ISSN 0021-9258.
- ^ Meina Neumann, Silke Leimkühler, Heavy metal ions inhibit molybdoenzyme activity by binding to the dithiolene moiety of molybdopterin in Escherichia coli, in The FEBS journal, vol. 275, n. 22, 2008-11, pp. 5678-5689, DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06694.x, ISSN 1742-4658.
- ^ S Xiang, J Nichols, K V Rajagopalan, H Schindelin, The crystal structure of Escherichia coli MoeA and its relationship to the multifunctional protein gephyrin, in Structure (London, England: 1993), vol. 9, n. 4, 4 aprile 2001, pp. 299-310, ISSN 0969-2126.
- ^ B. Stallmeyer, G. Schwarz, J. Schulze, A. Nerlich, J. Reiss, J. Kirsch, R. R. Mendel, The neurotransmitter receptor-anchoring protein gephyrin reconstitutes molybdenum cofactor biosynthesis in bacteria, plants, and mammalian cells, in Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 96, n. 4, 16 febbraio 1999, pp. 1333-1338, DOI:10.1073/pnas.96.4.1333, ISSN 0027-8424, 1091-6490. URL consultato il 9 novembre 2012.
- ^ Recettore glicinergico (o della glicina) A | Farmacologia - Medicinapertutti.it, su medicinapertutti.altervista.org. URL consultato il 6 marzo 2013 (archiviato dall'url originale il 17 agosto 2015).
- ^ http://www.glossariomedico.it/html/it/g/gefirina_20351.asp[collegamento interrotto]