Opina deidrogenasi
La Opina deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| Opina deidrogenasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.5.1.28 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| (2S)-2-{[1-(R)-carbossietil]amino}pentanoato:NAD+ ossidoreduttasi (L-aminopentanoato-formante) | |
| Altri nomi | |
| (2S)-2-{[1-(R)-carbossietil]amino}pentanoato deidrogenasi (NAD+, L-aminopentanoato-formante) | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- (2S)-2-{[1-(R)-carbossietil]amino}pentanoato + NAD+ + H2O ⇄ L-2-acido aminopentanoico + piruvato + NADH + H+
Nella reazione diretta, l'enzima di Arthrobacter sp. agisce anche su ammine secondarie dicarbossilate come la N-(1-carbossietil)metionina e la N-(1-carbossietil)fenilalanina. La deidrogenazione forma una immina, che si dissocia nell'aminoacido e nel piruvato. Nella direzione inversa, l'enzima agisce anche sugli aminoacidi neutri che funzionano come donatori di gruppi amminici. Questi includono L-aminoacidi come l'acido 2-aminopentanoico, l'acido 2-aminobutirrico, l'acido 2-aminoesanoico, la 3-cloroalanina, la O-acetilserina, la metionina, l'isoleucina, la valina, la fenilalanina, la leucina e l'alanina. Gli amino-accettori includono 2-ossoacidi come il piruvato, l'ossalacetato, il gliossilato e il 2-ossobutirrato.
Bibliografia
modifica- Asano, Y., Yamaguchi, K. and Kondo, K., A new NAD+-dependent opine dehydrogenase from Arthrobacter sp. strain 1C, in J. Bacteriol., vol. 171, 1989, pp. 4466–4471, Entrez PubMed 2753861.
- Dairi, T. and Asano, Y., Cloning, nucleotide sequencing, and expression of an opine dehydrogenase gene from Arthrobacter sp. strain 1C, in Appl. Environ. Microbiol., vol. 61, 1995, pp. 3169–3171, Entrez PubMed 7487048.
- Kato, Y., Yamada, H. and Asano, Y., Stereoselective synthesis of opine-type secondary amine carboxylic acids by a new enzyme opine dehydrogenase. Use of recombinant enzymes, in J. Mol. Catal., B Enzym., vol. 1, 1996, pp. 151–160.
