Tafazzina
La tafazzina è una proteina umana il cui gene TAZ è sito sul cromosoma Xq28, cioè sul braccio lungo del cromosoma X, locus 28. Si trova tra le paia di basi 153.293.070 e 153.303.258[1]. La tafazzina è altamente espressa nel muscolo cardiaco e scheletrico e funziona come una transacilasi fosfolipide-lisofosfolipide (appartiene al gruppo delle aciltransferasi fosfolipide:diacilglicerolo)[2]. La sua principale funzione è quella di catalizzare il rimodellamento della cardiolipina immatura nella sua composizione matura, la quale si caratterizza per contenere una predominanza di legami tetralinoleoici[3].
| Tafazzina | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | TAZ |
| Entrez | 6901 |
| Locus | Chr. X q28 |
| Proteina | |
| OMIM | 300394 |
| UniProt | Q16635 |
È stata isolata nel 1996 dalla genetista Silvia Bione e collaboratori, dopo un lungo e intenso lavoro. Per questo è stata battezzata, per auto-dileggio, col nome di "tafazzina", a ricordare la macchietta Tafazzi (personaggio interpretato da Giacomo Poretti), simbolo del masochismo per la strenua volontà di trovarla da parte del gruppo dei ricercatori.
Fisiologia
modificaIl gene TAZ provvede alla produzione di un gruppo di proteine dette "tafazzine", le quali sembrano avere due funzioni principali:
- giocare un ruolo nel mantenere l'equilibrio di membrana dei mitocondri, in particolar modo agendo sul lipide cardiolipina.
- promuovere la differenziazione e la maturazione degli osteoblasti e prevenire l'immagazzinamento dei grassi nell'adipocita
Patologia
modificaSono state individuate più di 70 mutazioni del gene, che comportano tutte una medesima malattia, la sindrome di Barth, seconda forma della 3-metilglutaril aciduria, una miopatia. Le forme più comuni sono la sostituzione di un singolo aminoacido[4].
Altre malattie causate da difetti di tafazzina sono la "cardiomiopatia dilatativa legata all'X" e un'anomalia di sviluppo del ventricolo sinistro del cuore, la Cardiomiopatia del ventricolo sinistro non compattato.
Note
modifica- ^ Bione, S., D'Adamo, P., Maestrini, E. et al, A novel X-linked gene, G4.5. is responsible for Barth syndrome., in Nature Genetics, vol. 12, n. 4, 1996, pp. 385–389.
- ^ (EN) Devrim Acehan, Frederic Vaz e Riekelt H. Houtkooper, Cardiac and Skeletal Muscle Defects in a Mouse Model of Human Barth Syndrome, in Journal of Biological Chemistry, vol. 286, n. 2, 2011-01, pp. 899–908, DOI:10.1074/jbc.M110.171439. URL consultato il 27 giugno 2023.
- ^ (EN) Yang Xu, Shali Zhang e Ashim Malhotra, Characterization of Tafazzin Splice Variants from Humans and Fruit Flies, in Journal of Biological Chemistry, vol. 284, n. 42, 2009-10, pp. 29230–29239, DOI:10.1074/jbc.M109.016642. URL consultato il 27 giugno 2023.
- ^ (EN) Wei Huang, Xianbo Lv e Chenying Liu, The N-terminal Phosphodegron Targets TAZ/WWTR1 Protein for SCFβ-TrCP-dependent Degradation in Response to Phosphatidylinositol 3-Kinase Inhibition, in Journal of Biological Chemistry, vol. 287, n. 31, 2012-07, pp. 26245–26253, DOI:10.1074/jbc.M112.382036. URL consultato il 27 giugno 2023.
