Tetraidrobiopterina

Tetraidrobiopterina
Nomi alternativi
	5,6,7,8-tetraidrobiopterina, sapropterina
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolare	C9H15N5O3
Massa molecolare (u)	241,2471
Numero CAS	62989-33-7
Numero EINECS	636-312-4
PubChem	44257 e 135398654
DrugBank	DBDB00360
SMILES	N=C1N=C(O)C=2NC(CNC2N1)C(O)C(O)C
Indicazioni di sicurezza

La tetraidrobiopterina è un derivato pterinico con struttura simile all'acido tetraidrofolico. È un coenzima^[1] che partecipa alle reazioni di ossidoriduzione.

è inoltre un agente riducente responsabile del trasporto di elettroni in qualche reazione.

Struttura

La tetraidrobiopterina è una delle due forme della biopterina.

La biopterina deriva dalla sostituzione di un 1,2propandiolo sul carbonio C6 della pterina.

La pterina deriva dalla condensazione di due eterocicli uno di pirazina e uno di pirimidina, con l'aggiunta del sostituente NH2 sul carbonio C2 e un atomo di O C4.

Reazioni tipiche

Gli enzimi che richiedono tetraidrobiopterina sono importanti per la sintesi di amminoacidi, il loro ruolo è anche noto per la produzione di neurotrasmettitori.

Questo cofattore è utilizzato in alcune reazioni di mono-ossigenazione che riguardano il metabolismo dell'aminoacido fenilalanina (Phe) e triptofano (Trp).

reazione generale per passare da una forma all'altra di biopterina, nel caso in cui SH sia un generico substrato che deve essere ossigenato

In particolare è sfruttato da alcuni enzimi definiti monoossigenasi (anche chiamati idrossilasi) i quali trasferiscono mezza molecola di ossigeno su un determinato substrato, e formano H₂O facendo reagire la seconda metà della molecola di ossigeno con gli equivalenti trasportati dall BH4.

La biopterina, nella sua forma attiva, ovvero la tetraidrobiopterina (BH4) è utilizzata da: fenilalanina mono-ossigenasi e tirosina mono-ossigenasi (i quali produrranno i precursori della dopamina) e dalla ossido nitrico sintasi (anche l'ossido nitrico ha talvolta funzioni ormonali)

Rigenerazione

Come cofattore, la tetraidrobiopterina prende l'ossigeno molecolare O₂ e lega uno dei due atomi di ossigeno alla molecola bersaglio. A fine reazione soltanto uno dei due atomi di ossigeno è rimasto legato al cofattore e per rimuoverlo servono due enzimi; il primo enzima la pterina carbinolammina deidratasi strappa l'ossigeno e lo rilascia sotto forma di acqua; mentre il secondo enzima la diirossipterina reduttasi riattiva la biopterina da BH2 a BH4,aggiungendo due atomi H al doppio legame.

Sintesi

avviene ad opera di tre enzimi che utilizzano come substrato il GTP.

1.il primo enzima (GTP cicloidratasi I) apre l'anello a cinque atomi e lo riconnette per formare un anello ai sei atomi di carbonio

2. il secondo enzima (6-piruvoil-tetraidropterina sintasi ) elimina gruppi fosfato e scambia la posizione di alcuni atomi all'interno della molecola

3. il terzo enzima (sepiapterina reduttasi ) elimina gli ultimi residui per formare il cofattore

Note

^ (EN) Kaufman, S, A New Cofactor Required for the Enzymatic Conversion of Phenylalanine to Tyrosine., in J. Biol. Chem., vol. 230, n. 2, 1º febbraio 1958, pp. 931–939, PMID 13525410. URL consultato il 19 gennaio 2012 (archiviato dall'url originale il 6 ottobre 2008).

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[1] (EN) Kaufman, S, A New Cofactor Required for the Enzymatic Conversion of Phenylalanine to Tyrosine., in J. Biol. Chem., vol. 230, n. 2, 1º febbraio 1958, pp. 931–939, PMID 13525410. URL consultato il 19 gennaio 2012 (archiviato dall'url originale il 6 ottobre 2008).

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