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Treonina

composto chimico

La Treonina, Thr o T[2], è un α-amminoacido utilizzato nella biosintesi delle proteine. La sua struttura contiene un gruppo carbossilico, che in condizioni fisiologiche si presenta in forma deprotonata ; rispetto a questo troviamo in posizione α una funzione amminica primaria che in condizioni fisiologiche si presenta in forma protonata , ed una catena laterale polare contenente un gruppo ossidrilico . Nelle condizioni di pH fisiologico la Treonina si trova come zwitterione neutro e polare. Essa è un aminoacido essenziale in quanto non viene sintetizzato dal corpo umano: può solo essere assunto attraverso la dieta. Quando ci si riferisce alla Treonina si intende la L-treonina, ossia lo stereoisomero acido-(2S,3R)-2-amino-3-idrossibutanoico, questa infatti è la configurazione naturale.[3]

Treonina
formula di struttura
formula di struttura
Modello 3D della L-treonina
Modello 3D della L-treonina
Nome IUPAC
L-treonina
Abbreviazioni
T
Thr
Nomi alternativi
acido 2(S)-ammino-3(R)-idrossibutanoico

acido α-amminico-β-idrossibutirrico

Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolareC4H9NO3
Massa molecolare (u)119,12
Aspettosolido cristallino bianco
Numero CAS80-68-2
Numero EINECS201-300-6
PubChem6288 e 6971019
DrugBankDBDB00156
SMILES
C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acida a 293 KpK1: 2,09

pK2: 9,10

Punto isoelettrico5,64
Solubilità in acqua200 g/L a 298 K
Coefficiente di ripartizione 1-ottanolo/acqua-0.7
Temperatura di fusione255 °C (528 K)
Proprietà termochimiche
ΔfH0 (kJ·mol−1)−807,2
Proprietà tossicologiche
DL50 (mg/kg)3098 (intraperitoneale, ratto)
Indicazioni di sicurezza
Frasi H---
Consigli P---[1]

Fonti alimentari

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  Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico: leggi le avvertenze.

La treonina è uno degli amminoacidi di cui sono composte proteine e peptidi, sia animali che vegetali. Si assume che, per un adulto, il fabbisogno giornaliero sia di 15 mg/kg di peso corporeo.[4] Gli esempi nella tabella seguente riportano le più abbondanti fonti alimentari di Treonina basata su 100 g di alimento; la percentuale è indicata sulla quantità totale di proteine.[5]

Alimento Treonina

[g/100 g di alimento]

Proteine

[g/100 g di alimento]

Treonina/Proteine

[%]

Albume disidratato 3,69 81,1 2,99
Proteine di soia isolate 3,14 88,32 2,77
Spirulina disidratata 2,29 57,47 1,32
Merluzzo 2,75 62,82 1,73
Soia 1,95 49,2 0,96
Farina di arachidi 1,79 52,2 0,93
Latte in polvere 1,6 35,5 0,57
Fesa di vitello 1,56 35,73 0,56
Manzo sgrassato cotto 1,56 29,7 0,46
Parmigiano 1,53 37,86 0,58
Farina di soia 1,51 38,09 0,58
Pancetta affumicata 1,5 33,92 0,51
Carne di coniglio cotto 1,48 33,02 0,49
Grana 1,32 35,75 0,47

Negli alimenti indicati la Treonina è presente quasi esclusivamente come residuo peptidico e non in forma libera.

Storia

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La Treonina è stato l’ultimo tra i 20 comuni amminoacidi proteici ad essere scoperto. È stata individuata nel 1936 ad opera di William Cumming Rose, in collaborazione con Curtis Meyer. Questo amminoacido è stato chiamato Treonina in quanto simile nella struttura all'acido treonico, un monosaccaride di formula molecolare  .[6]

Chimica

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Stereochimica

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Tra gli amminoacidi proteinogenici la Treonina fa parte, assieme all'isoleucina, della ristretta famiglia di α-amminoacidi naturali contenenti due centri stereogenici. I possibili stereoisomeri sono quattro e posseggono rispettivamente configurazione assoluta: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Quando si parla di L-treonina ci si riferisce allo stereoisomero (2S,3R), il più rappresentato in natura. Raramente è possibile trovare in composti biologici lo stereoisomero (2S,3S) chiamato L-allotreonina[2], principalmente come metabolita vegetale.[7]

   
L-Treonina (2S,3R) e D-Treonina (2R,3S)
   
L-allo-Treonina (2S,3S) e D-allo-Treonina (2R,3R)

Biochimica

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La Treonina fa parte degli amminoacidi con catena laterale polare. All'interno delle proteine i residui di treonina si possono trovare nella porzione centrale della struttura secondaria di foglietto β: solo per questo amminoacido risulta essere la posizione preferenziale.[8][9]

Quando presenti in α eliche i residui di treonina modificano la normale struttura delle stesse:[10] la catena laterale della treonina forma spesso legami ad idrogeno con la serina dando luogo a motivi riccorrenti, come l'ST-turn[11], ST-motif[12][13] e ST-staple.[14][15]

Analogamente alla serina, il suo gruppo laterale può subire reazione di O-glicosilazione, cioè l'addizione di una molecola di glucosio, oltre a fosforilazione (con serina, tirosina, idrossiprolina e idrossilisina): questa è una caratteristica fondamentale, per esempio, per spiegare il funzionamento, dei recettori cellulari di membrana.

Biosintesi

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Biosintesi della Treonina nella E. coli e C. glutamicum

La Treonina, come accennato, non viene sintetizzata nel corpo umano, ma una sua sintesi può essere riscontrata in altri tipi di organismi. La biosintesi della Treonina in E. coli comincia con la formazione del piruvato a partire dal glucosio tramite la glicolisi.[16] Il piruvato viene ossidato ad acido ossalacetico ad opera del piruvato carbossilasi. Quest'ultimo subisce il trasferimento di un gruppo amminico per mezzo della aspartato transaminasi per formare L-aspartato.[17] A partire dall'L-aspartato cominciano una serie di vie metaboliche che conducono alla sintesi di diversi amminoacidi: Lisina, Metionina, Isoleucina, Glicina e Treonina; nello schema a fianco è riportata la sola via che conduce all'amminoacido di interesse.[18] Nella fattispecie:

  1. Lo L-aspartato viene fosforilato ad aspartil-β-fosfato per mezzo dell'enzima aspartato chinasi consumando ATP. A questo livello si ha il controllo inibitorio della via di sintesi tramite retroinibizione da prodotto finale data dalla Treonina stessa.
  2. A questo punto il substrato subisce una riduzione con rimozione del gruppo fosfato e formazione del gruppo aldeidico della aspartil semialdeide ad opera della aspartato-semialdeide deidrogenasi, consumando  .
  3. Successivamente la aspartil semialdeide viene ridotta a L-omoserina ad opera dell'omoserina deidrogenasi, consumando ulteriore  .
  4. Quindi si ha una O-fosforilazione della L-omoserina ad opera della omoserina chinasi a produrre la 4-fosfo-L-omoserina consumando ATP.
  5. Quest'ultima viene de-fosforilata ad opera della liasi treonina sintasi formando la L-treonina.[16]

Catabolismo

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La L-treonina è catabolizzata in un sistema complesso di vie metaboliche, che in quanto tale è difficilmente razionalizzabile unitariamente. Complessivamente esistono quattro principali vie di degradazione:[19]

 
Schema del catabolismo della treonina
  1. Nella prima la Treonina è catabolizzata dalla treonina deidratasi a 2-ossabutanoato, il quale è convertito a propanoil-CoA[20]
  2. Nella seconda via la treonina è ossidata dalla L-treonina 3-deidrogenasi a formare L-2-ammino-3-ossobutanoato tramite  , scisso successivamente dal 2-ammino-3-chetobutirrato CoA ligasi in glicina ed acetil-CoA: questa via è stata osservata in archibatteri[21], batteri[22], funghi[23], uccelli[24] e mammiferi[25]. In assenza dell'ultimo enzima lo L-2-ammino-3-ossobutanoato si converte in 1-ammino-2-propanone; quest'ultimo può essere trasformato in metilgliossale, grazie a l'ossigeno e a ammino ossidasi.[26]
  3. Nella terza via metabolica, differentemente da quanto detto per la seconda, anziché in metilgliossale la L-treonina viene trasformata in (R)-ammino-2-propanolo O-2 fosfato, grazie all'azione della L-treonina chinasi.[27]
  4. Nella quarta via scinde la treonina direttamente in glicina ed acetaldeide tramite l'enzima L-treonina aldolasi; quest'ultima via è stata dimostrata grazie a studi su alcuni ceppi di Pseudomonas putida.[28]

Nessuna di queste vie è completamente rappresentata in un unico organismo: lo schema riportato è il sunto della gran parte delle vie metaboliche scoperte.

Produzione

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Lo schema riporta in maniera essenziale le fasi di produzione della L-treonina per via fermentativa.

La L-treonina non viene prodotta per sintesi chimica, in quanto il processo risulta economicamente poco conveniente, a causa della formazione del diastereoisomero (2S,3S) che rende troppo costosa la purificazione del prodotto.[29][30] Si predilige quindi la sintesi per fermentazione, utilizzando un bioreattore in cui si fa avvenire la crescita di opportuni batteri ingegnerizzati allo scopo di produrre grandi quantità di L-treonina in maniera stereoselettiva. Una volta conclusa la fase di fermentazione, vi è una separazione della biomassa cellulare con tecniche di ultrafiltrazione o centrifugazione: la biomassa ottenuta può essere utilizzata nella formulazione di fertilizzanti.[31] In passato, a questo punto, si procedeva con una separazione in colonna a scambio ionico degli aminoacidi, ma questa tecnica è caduta in disuso a fronte di progressi in campo tecnico.[29][31] Attualmente si procede con il trattamento delle acque madri aggiustando il pH della miscela ottenuta: il controllo del pH è di estrema importanza per le successive fasi di cristallizzazione, si riscontra infatti che certi amminoacidi cristallizzano solo da soluzioni che si trovano in uno specifico range di pH. È quindi necessario il suo controllo per ottenere una cristallizzazione in maniera selettiva verso un amminoacido e il più quantitativa possibile.[32][33] La lavorazione procede con successive fasi di concentrazione termica, e infine si fa avvenire la cristallizzazione della L-Treonina.[29] L'ultima fase della produzione è la separazione dei cristalli dalle acque madri, che vengono riciclate, e l'essiccamento del prodotto ottenuto.[31][32]

Utilizzi

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  Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico: leggi le avvertenze.

Uomo

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Si possono trovare commercialmente miscele di amminoacidi contenenti anche la treonina, generalmente utilizzati per la nutrizione parenterale.[34]

Si è studiata la sua applicazione nell'ambito della neurologia per il trattamento di patologie come la sclerosi laterale amiotrofica[35][36], la sclerosi multipla[37][38][39] e spasticità[40]: non risultano ancora evidenze scientifiche circa l'utilità di terapie di questo tipo, ed anzi in taluni casi si sono evidenziati addirittura possibili trend negativi, ancora da dimostrare.[35]

Allevamento

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Integratori di L-treonina sono utilizzati anche nell'industria della produzione di mangimi: nella fattispecie è stato provato come possa migliorare l'immunità, la salute intestinale, le capacità antiossidanti e la performance di crescita dei polli in tenera età.[41] Una sua supplementazione in eccesso in galline ovaiole ha dimostrato anche l'incremento delle prestazioni di posa e dell'unità Haugh.[42] Entrambi i fattori descritti risultano essere importanti perché limitano l'impiego di risorse naturali.

Organocatalisi

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Molti derivarti della Treonina, particolarmente gli O-terz-butildimetilsilil derivati, sono utilizzati come organocatalizzatori nelle reazioni di condensazione aldolica stereoselettiva, e varianti di essa, di chetoni ciclici con aldeidi: il meccanismo d'azione è quello via enammina e la tecnica fornisce buone rese con elevati eccessi enantiomerici.[43][44][45][46] L'utilizzo di questi catalizzatori risulta particolarmente utile, in quanto la L-treonina è commercialmente disponibile in forma enantiopura a prezzi molto accessibili.

Note

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  1. ^ Scheda tecnica della L-treonina Merk, su sigmaaldrich.com. URL consultato il 14/11/2018.
  2. ^ a b (EN) IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature, Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (Recommendations 1983) (XML), in Pure and Applied Chemistry, vol. 56, n. 5, 1º gennaio 1984, pp. 595-624, DOI:10.1351/pac198456050595. URL consultato il 9 novembre 2018.
  3. ^ Lehninger, Albert L. e Cox, Michael M., Lehninger principles of biochemistry., 3rd ed., Worth Publishers, 2000, ISBN 1572591536, OCLC 42619569. URL consultato il 12 dicembre 2018.
  4. ^ (EN) Sudhir Borgonha, Meredith M. Regan e Seung-Ho Oh, Threonine requirement of healthy adults, derived with a 24-h indicator amino acid balance technique, in The American Journal of Clinical Nutrition, vol. 75, n. 4, 2002-4, pp. 698-704, DOI:10.1093/ajcn/75.4.698. URL consultato il 9 novembre 2018.
  5. ^ (EN) USDA Food Composition Databases, su ndb.nal.usda.gov. URL consultato il 9 novembre 2018 (archiviato dall'url originale il 20 ottobre 2020).
  6. ^ (EN) Robert D. Simoni, Robert L. Hill e Martha Vaughan, The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose, in Journal of Biological Chemistry, vol. 277, n. 37, 13 settembre 2002, pp. e25–e25. URL consultato il 9 novembre 2018.
  7. ^ (EN) Human Metabolome Database: Showing metabocard for L-Allothreonine (HMDB0004041), su hmdb.ca. URL consultato il 9 novembre 2018.
  8. ^ (EN) Nicholus Bhattacharjee e Parbati Biswas, Position-specific propensities of amino acids in the β-strand, in BMC Structural Biology, vol. 10, 28 settembre 2010, p. 29, DOI:10.1186/1472-6807-10-29. URL consultato il 13 novembre 2018.
  9. ^ (EN) Patrice Koehl e Michael Levitt, Structure-based conformational preferences of amino acids, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 96, n. 22, 26 ottobre 1999, pp. 12524-12529. URL consultato il 13 novembre 2018.
  10. ^ (EN) Juan A. Ballesteros, Xavier Deupi e Mireia Olivella, Serine and Threonine Residues Bend α-Helices in the χ1=g− Conformation, in Biophysical Journal, vol. 79, n. 5, 2000-11, pp. 2754-2760, DOI:10.1016/s0006-3495(00)76514-3. URL consultato il 14 novembre 2018.
  11. ^ (EN) William J. Duddy, J. Willem M. Nissink e Frank H. Allen, Mimicry by asx- and ST-turns of the four main types of β-turn in proteins, in Protein Science : A Publication of the Protein Society, vol. 13, n. 11, 2004-11, pp. 3051-3055, DOI:10.1110/ps.04920904. URL consultato il 14 novembre 2018.
  12. ^ (EN) Wan W., Milner-Whine E.J., A recurring two-hydrogen-bond motif incorporating A serine or threonine residue is found both at α-helical N termini and in other situations, in Journal of Molecular Biology, vol. 286, n. 5, 12 marzo 1999, pp. 1651-1662, DOI:10.1006/jmbi.1999.2551. URL consultato il 14 novembre 2018.
  13. ^ (EN) Alexandre Atkinson, Jérôme Graton e Jean-Yves Le Questel, Insights into a highly conserved network of hydrogen bonds in the agonist binding site of nicotinic acetylcholine receptors: A structural and theoretical study, in Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, vol. 82, n. 10, 28 giugno 2014, pp. 2303-2317, DOI:10.1002/prot.24589. URL consultato il 14 novembre 2018.
  14. ^ (EN) Gray T.M., Matthews B.W., Intrahelical hydrogen bonding of serine, threonine and cysteine residues within α-helices and its relevance to membrane-bound proteins, in Journal of Molecular Biology, vol. 175, n. 1, 5 maggio 1984, pp. 75-81, DOI:10.1016/0022-2836(84)90446-7. URL consultato il 14 novembre 2018.
  15. ^ (EN) Ballesteros J.A., Deupi X., Olivella M., Haaksma E.E.J., Pardo L., Serine and Threonine Residues Bend α-Helices in the χ1 = g− Conformation, in Biophysical Journal, vol. 79, n. 5, 1º novembre 2000, pp. 2754-2760, DOI:10.1016/S0006-3495(00)76514-3. URL consultato il 14 novembre 2018.
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  18. ^ (EN) Atsushi Yokota e Isamu SHIIO, Dihydrodipicolinate synthase deficiency of Brevibacterium flavum strain BB69, a threonine-producing mutant with a feedback-resistant homoserine dehydrogenase., in Agricultural and Biological Chemistry, vol. 54, n. 2, 1990, pp. 547-548, DOI:10.1271/bbb1961.54.547. URL consultato il 12 novembre 2018.
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  20. ^ (EN) H. Edwin Umbarger e Barbara Brown, THREONINE DEAMINATION IN ESCHERICHIA COLI II., in Journal of Bacteriology, vol. 73, n. 1, 1957-01, pp. 105-112. URL consultato il 13 novembre 2018.
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