Utente:LauraGab/Sandbox
| LauraGab/Sandbox | |
|---|---|
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| Nome IUPAC | |
| acido L-aspartico | |
| Abbreviazioni | |
| D Asp | |
| Nomi alternativi | |
| acido 2(S)-ammino-1,4-butandioico
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| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | |
| Massa molecolare (u) | 133,10 |
| Aspetto | solido cristallino bianco |
| Numero CAS | (numero CAS miscela racema: 617-45-8) |
| Proprietà chimico-fisiche | |
| Costante di dissociazione acida a 293 K | pK1: 1,99 pK2: 9,90 |
| Punto isoelettrico | 2,85 |
| Solubilità in acqua | 4 g/l a 293 K |
| Temperatura di fusione | 270 °C (543 K) |
| Proprietà termochimiche | |
| ΔfH0 (kJ·mol−1) | −973,3 |
| Indicazioni di sicurezza | |
| Frasi H | --- |
| Consigli P | ---[1] |
L'acido aspartico è un amminoacido non essenziale, la cui catena laterale è polare. È una molecola chirale e viene indicata comunemente con le sigle D o Asp.
È codificato sull’RNA messaggero dai codoni GAU e GAC.
Come tutti gli altri amminoacidi l’acido aspartico ha un gruppo amminico e un acido carbossilico. In condizioni fisiologiche il gruppo α-amminico è protonato mentre il gruppo α-carbossilico è deprotonato. Ha una catena laterale acida (), carica negativamente a pH fisiologico, che può reagire con altri amminoacidi, enzimi e proteine.
La forma ionizzata dell’amminoacido prende il nome di aspartato, mentre l’ammide dell’acido aspartico è l’asparagina, un altro dei 20 amminoacidi.
L’aspartato nel cervello agisce come un neurotrasmettitore eccitatorio e stimola i recettori NMDA, anche se non così fortemente come il glutammato.[2]
È coinvolto anche nel ciclo dell'urea, è inserito fra gli amminoacidi glucogenici in quanto per transamminazione si trasforma in ossalacetato.[3]
Scoperta
modifica
Il farmacista francese Auguste-Arthur Plisson nel 1827 isolò l’acido aspartico dopo aver fatto reagire l’asparagina, ottenuta dal succo di asparago, con idrossido di piombo. Chiamò l'acido ottenuto "acido aspartique" (dal latino aspăragus, "asparago", acido aspartico in italiano).[4]
Ritthausen nel 1868 isolò l’acido aspartico da una proteina idrolizzata.[4]
Acido aspartico negli alimenti e nelle proteine
modificaL'acido L-aspartico è presente in diverse proporzioni nella maggior parte delle proteine. Sono riportati in Tabella 1 esempi di alimenti ricchi di acido L-aspartico. I dati si riferiscono al contenuto in grammi di aspartato in 100 g di alimento.[5]
Nella Tabella 2 è invece riportato il numero di residui di Acido aspartico per proteina.[4]
| Alimento | Aspartato (g) |
|---|---|
| Proteine della soia | 10.20 |
| Stoccafisso | 6.43 |
| Spirulina secca | 5.79 |
| Pancetta affumicata | 3.65 |
| Filetto di manzo | 3.39 |
| Arachidi | 3.30 |
| Salmone in scatola | 2.90 |
| Fagioli neri | 2.61 |
| Parmigiano | 1.98 |
| Uova | 1.33 |
| Piselli | 0.66 |
| Asparagi | 0.56 |
| Proteina | residui di Asp per proteina |
|---|---|
| Salmina | 0 |
| Insulina | 3 |
| Emoglobina di cavallo | 51 |
| Siero albumina umana | 46 |
| γ-globulina umana | 66.2 (in 100 g di proteina) |
| α-caseina | 63.2 (in 100 g di proteina) |
| Pepsina | 41 |
| Cheratina della lana | 54.1 (in 100 g di proteina) |
| Fibroina della seta | 20.8 (in 100 g di proteina) |
| Collagene | 47.3 (in 100 g di proteina) |
Isomeri
modificaEssendo un amminoacido chirale presenta due diverse forme enantiomeriche: acido L-aspartico e acido D-aspartico. Con il nome “acido aspartico” si intende la forma L dell’amminoacido o la miscela racemica. L'enantiomero L è uno dei 20 amminoacidi ordinari.
La forma L dell'amminoacido ha un sapore leggermente amaro, mentre la forma D è insapore.[6]
Nel 2010 Tu Lee e Yu Kun Lin, hanno dimostrato sperimentalmente che in condizioni simili a quelle si suppone vigessero sulla Terra primordiale, i cristalli sinistrorsi di acido aspartico si formano più facilmente e in maggiore quantità di quelli destrorsi.[7]
| Nome | Acido L-aspartico | Acido D-aspartico |
|---|---|---|
| Formula di struttura |
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| Numero CAS | 56-84-8 | 1783-96-6 |
Biosintesi e produzione industriale
modificaL’aspartato può essere sintetizzato dal corpo umano e per questo viene classificato come un amminoacido non essenziale.
Nel corpo umano viene frequentemente sintetizzato tramite transamminazione dell’ossaloacetato facilitata da un enzima amminotrasferasi. Il trasferimento del gruppo amminico da molecole come l’alanina o glutammina produce aspartato e un alfa-cheto acido.[3]
Successivamente l’aspartato, tramite una reazione di ammidazione catalizzata da asparagina sintetasi, forma l’asparagina.
Sintesi di Acido L-aspartico mediante aspartato-ammoniaca liasi
modificaDal punto di vista industriale l’acido L-aspartico viene sintetizzato a partire dall’acido fumarico. La reazione prevede l’uso dell’ammoniaca e di un catalizzatore: l’aspartato ammoniaca liasi (detta Aspartasi).[8]
Il primo utilizzo di questo catalizzatore si fa risalire ad un processo discontinuo[8] del 1953 che fu poi convertito, nel 1973, a processo continuo per la produzione di acido L-aspartico. Questa nuova sintesi prevedeva l’uso di una colonna contenente cellule di E.Coli immobilizzate in un reticolo di poliacrilammide.[9][10]Per ottenere miglioramenti nel processo, si iniziò nel 1978 ad utilizzare come gel di intrappolamento la κ-carragenina.[11] Nel 1983 invece si iniziò ad usare cellule EAPC-7 immobilizzate in χ-carragenina, eliminando inoltre la conversione dell’acido fumarico ad acido L-malico.[12]
Si sono così susseguiti vari tentativi di miglioramento per la produzione dell’acido L-aspartico: dall’uso di cellule di E.Coli intrappolate in poliazetidina[13][14], all’uso di cellule intatte di un batterio corineforme, il Brevibacterium flavum MJ-233, con una membrana ad ultrafiltrazione.[15] Tutti questi processi hanno in comune l’utilizzo di un eccesso di ammoniaca per cercare di spostare l’equilibrio della reazione verso la produzione di acido L-aspartico.[8][16]
Si è poi provato a migliorare il biocatalizzatore impiegato: l’aspartasi. Esempi sono: la preparazione di un nuovo microrganismo del genere E.Coli, integrando un plasmide con un acido desossiribonucleico che trasporta il gene per l’aspartasi[17][18](che ha portato a una più vantaggiosa sintesi dell’amminoacido) e l’identificazione di un’aspartasi altamente termostabile nei Bacillus sp. YM55-1.[19] Successivi studi sulla struttura ai raggi X dell’aspartasi di E.Coli[20] e di Bacillus sp. YM55-1[21] hanno permesso all'ingegneria proteica di migliorarsi in questo campo, sempre di più.
La continua ottimizzazione delle singole componenti del processo ha fatto si che i processi basati sull’aspartasi siano tra i processi enzimatici più efficienti ed economicamente più convenienti conosciuti ad oggi.[8][22]
Sintesi a partire dall'acido aspartico
modificaL'acido aspartico viene utilizzato come precursore nella sintesi di altri amminoacidi.
Nei batteri porta alla formazione di: la lisina, la metionina e la treonina. A partire dall’acido aspartico il procedimento sintetico è inizialmente uguale per i tre amminoacidi. Si ha per prima cosa la fosforilazione dell’aspartato catalizzata da aspartatochinasi che produce aspartil-β-fosfato; da quest’ultimo poi si produce β-Aspartato-semialdeide dal quale si seguono infine differenti vie metaboliche per la produzione dei tre amminoacidi.[3]
Anche la sintesi dell'alanina prevede l'uso di acido L-aspartico come precursore, in questo processo si usa come catalizzatore l'Aspartato-β-decarbossilasi.
Metabolismo
modificaGli amminoacidi sono degradati a composti che possono essere metabolizzati a e , oppure usati nella gluconeogenesi. Gli amminoacidi “standard” possono essere degradati in uno dei sette intermedi metabolici: piruvato, α-chetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, ossalacetato, acetil-CoA o acetoacetato.[3]
L’aspartato viene degradato a ossalacetato, che è un precursore del glucosio e per questo motivo è classificato come amminoacido glucogenico.[3]
L’ossalacetato viene prodotto direttamente dalla transamminazione dell’aspartato. Anche l’asparagina che viene idrolizzata in aspartato tramite la L-asparaginasi porta alla formazione di ossalacetato.[3]
Antagonisti
modificaAlcuni antagonisti dell'acido aspartico sono: acido cisteico, acido β-metilaspartico, aspartofenone, acido β-idrossiaspartico, acido diamminosuccinico, idrazide dell'acido β-aspartico, acido α-metilaspartico e acido α-amminolevulinico.[4]
Usi e applicazioni
modificaL’acido L-aspartico è utilizzato ampiamente nella nutrizione parenterale ed enterale, come acidificante, come precursore della L-alanina e dell’aspartame (dolcificante artificiale).[8]
Viene inoltre utilizzato come materiale di partenza per la sintesi stereoselettiva di vari composti chimici organici chirali.[23]
L’acido poliaspartico è un polimero idrosolubile, biodegradabile, prezioso in numerose applicazioni industriali, mediche e agricole per sostituire molti polimeri non biodegradabili in uso.[24][25]
Le applicazioni dell'acido poliaspartico includono, infatti, sistemi di trattamento delle acque, trattamenti anti microbici[26], silvicoltura, sfruttamento di petrolio, applicazione nelle formulazioni dei detergenti[27] e come costituente di polimeri superassorbenti biodegradabili (SAP), utilizzati nei pannolini usa e getta, nei prodotti per l’incontinenza degli adulti e nei prodotti per l’igiene femminile.[28]
Il mercato globale di acido aspartico (che quindi comprende: integratori alimentari, medicina, acido poliaspartico, aspartame, L-alanina) dovrebbe raggiungere i 101,0 milioni di dollari entro il 2022. La domanda globale di acido aspartico è stata di 35,6 chilo tonnellate nel 2012.[27] Nel 1996, invece, la produzione industriale di acido aspartico era di 7000 tonnellate all’anno, per via enzimatica.[29]
Acido D-aspartico
modificaD-aspartato (D-Asp) è uno dei principali regolatori della neurogenesi adulta e svolge un ruolo importante nello sviluppo della funzione endocrina. D-Asp è presente nei tessuti endocrini, neuroendocrini e nei testicoli e regola la sintesi e la secrezione di ormoni e la spermatogenesi. Anche le proteine degli alimenti contengono D-amminoacidi che sono naturalmente originati o indotti da processi che coinvolgono alte temperature, trattamenti con acidi o processi di fermentazione. Infatti, la presenza di D-aminoacidi nei latticini è indice di un trattamento termico o di contaminazione microbica.[30]
Durante lo stadio embrionale degli uccelli e la prima vita postnatale dei mammiferi, un'alta concentrazione transitoria di D-Asp è presente nel cervello e nella retina. Questo amminoacido è stato rilevato nei sinaptosomi e nelle vescicole sinaptiche, dove viene rilasciato dopo stimoli chimici (ioni ( ), ionomicina) o elettrici. Inoltre, D-Asp aumenta il cAMP nelle cellule neuronali e viene trasportato dalle fessure sinaptiche alle cellule nervose presinaptiche attraverso un trasportatore specifico. Nel sistema endocrino, invece, D-Asp è coinvolto nella regolazione della sintesi e del rilascio ormonale. Ad esempio, nell'ipotalamo di ratto, aumenta il rilascio della gonadotropina (GnRH) e induce la sintesi dell'mRNA, di ossitocina e vasopressina. Nella ghiandola pituitaria, stimola la secrezione dei seguenti ormoni: prolattina (PRL), ormone luteinizzante (LH) e ormone della crescita (GH) Nei testicoli, è presente nelle cellule di Leydig ed è coinvolta nel rilascio di testosterone e progesterone.[31]
Utilizzo dell'acido D-aspartico
modificaIl D-Asp è coinvolto nella sintesi e nel rilascio di testosterone e per questo si presume possa essere usato per l’aumento del testosterone negli uomini. Studi hanno rivelato che il D-Asp esogeno aumenta effettivamente i livelli di testosterone negli animali, mentre gli studi sull'uomo hanno prodotto risultati inconsistenti a causa del numero ridotto di ricerche condotte.[32]
La presenza di acido D-aspartico nei prodotti alimentari, ad esempio nei formaggi, può essere usata per quantificare un'eventuale contaminazione microbica o eventuali trattamenti termici o alcalini del prodotto.[30]
La racemizzazione dell'acido aspartico è uno dei principali tipi di modificazione covalente non enzimatica che porta ad un accumulo dipendente dall'età di D-Asp nei tessuti umani. La racemizzazione avviene durante l'invecchiamento delle proteine e si correla con l'età delle proteine a lunga vita. La racemizzazione può provocare una perdita della funzione proteica dovuta alla proteolisi o causa di cambiamenti nella struttura molecolare. La racemizzazione in vivo può anche aumentare in condizioni patologiche. Infatti questo processo è rilevante nella patogenesi di malattie della vecchiaia come l'aterosclerosi, l'enfisema polmonare, la presbiopia, la cataratta, le malattie degenerative della cartilagine e le disfunzioni correlate all'età cerebrale.[33]
La racemizzazione dell’L-aspartato può essere anche usata per stimare l’età dei denti. Questo metodo si basa sul costante aumento correlato all'età della quantità di acido D-aspartico nella dentina, proteina a lunga vita.[34]
Note
modifica- ^ scheda dell'acido aspartico su [1]
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